Кислые и основные белки на noinventamosnadanuevo.com

Таблетки для похудения

Кислые и основные белки

кислые и основные белки


Кислые и основные белки - Общие сведения о белках Белки - высокомолекулярные органические полимеры, построенные из аминокислот, связанных между собой пептидными связями. Их называют протеины. Белки - основа жизни. С ними связаны следующие свойства живого. Основным свойством белков является возможность их связывания с различными веществами.

Быстрый переход:

Содержание

Выделяют аминокислоты кислые и основные белки и гидрофильныекоторые, в свою очередь, делятся на кислые, основные и нейтральные. Любой полимер стремится принять более энергетически выгодную конформацию, которая удерживается за счёт образования добавочных связей, что осуществляется с помощью группировок радикалов аминокислот. Принято выделять четыре кислые и основные белки структурной организации протеинов. Первичная структура — последовательность аминокислот в полипептидной цепи, ковалентно связанных пептидными амидными связями, а соседние радикалы находятся под углом 0 транс-форма. Наличие более 2-х десятков различных протеиногенных аминокислот и способность их связываться в разной последовательности и обусловливает многообразие белков в природе и выполнение ими самых различных функций. Первичная структура протеинов отдельного человека генетически заложена и передаётся от родителей с помощью полинуклеотидов ДНК и РНК. В зависимости от природы радикалов и с помощью специальных белков — шаперонов синтезируемая полипептидная цепь укладывается в пространстве — фолдинг белков.

кислые и основные белки
Фото: кислые и основные белки

Белки человека Анатомия Белка, строение, функции, картинки на EUROLAB

Строение, свойства, классификация аминокислот. Структура белков. При изучении состава белков было установлено, что все они построены по единому принципу и имеют четыре уровня организации: Первичная структура. Представляет собой линейную цепь аминокислот, расположенных в определенной последовательности и соединенных между собой пептидными связями. Аминокислотные звенья, входящие в состав пептида, обычно называют аминокислотными остатками.

Белки


БЕЛКИ Энциклопедия Кругосвет

Карта сайта. Глава 5. Белки имеют высокую молекулярную массу, некоторые растворимы в воде, способны к набуханию, характеризуются оптической активностью, кислые и основные белки в электрическом поле и некоторыми другими свойствами. Белки активно вступают в химические реакции. Это свойство связано с тем, что аминокислоты, входящие в состав белков, содержат разные функциональные группы, способные реагировать с другими веществами. Важно, что такие взаимодействия происходят и внутри белковой молекулы, в результате чего образуется пептидная, водородная дисульфидная и другие виды связей. К радикалам аминокислот, а следовательно и белков, могут присоединяться различные соединения и ионы, что обеспечивает их транспорт по крови.

кислые и основные белки

Четвертичная структура Мегаобучалка

официальный сайт кислые и основные белки

Изоэлектрические состояние - состояние молекул белка, при котором суммарный заряд равен 0. Суммарный заряд белковой молекулы, естественно, зависит от рН среды: При значениях рН среды ниже его изоэлектрической точки белок будет нести положительный заряд, а выше — отрицательный заряд. Итоговый сборник ответов по биокоординационной химии. Белковые молекулы. Аминокислоты из которых состоят белки. Физические и химические свойства белков. Типы реакций на белки. Расшифровка структуры белков. У нас самая большая информационная база в рунете, поэтому Вы всегда можете найти походите запросы.

Методы процессов технологической подготовки производства. Этапы технологической подготовки. Организация технологической подготовки. Технологичность конструкции изделия. Методы сравнения технологических процессов. Гражданское право. Договоры и их виды, условия, расторжение. Порядок заключения договора. Исполнение обязательств.

Залог, его виды и функции. Банковские операции. Арендный блок. У нас самая большая информационная база в рунете, поэтому Вы всегда можете найти походите запросы Искать ещё по теме Эта тема принадлежит разделу: Биокоординационная химия Итоговый сборник ответов по биокоординационной химии. К данному материалу относятся разделы: Белковые молекулы как основа жизни. Биологические функции белков История изучение белков. Теория строения белков Мульдера. Пептидная теория строения белков Аминокислоты, входящие в состав белков, их строение, классификации, свойства. Понятие о заменимых и незаменимых аминокислотах Молекулярная масса белков. Размеры и форма белковых молекул. Белки глобулярные и фибриллярные, свойства, представители Физико-химические свойства белков: Факторы стабилизации белков в коллоидном состоянии Белок как амфотерный коллоид. Заряд белковой молекулы, факторы, его определяющие Понятие об изоэлектрической точке и изоэлектрическом состоянии белков.

Белки нейтральные, кислые, основные Понятие о дифильности белков. Гидратация белков и факторы, ее определяющие Типы осадочных реакций на белки. Механиз обратимого осаждения. Дробное высаливание, условия высаливание альбуминов и глобулинов плазмы крови Необратимое осаждение белков. Механизм и признаки денатурации белков. Использование реакций необратимого осаждения белков в клинической практике Уровни структурной организации белков.

Первичная структура, типы связей, стабилизирующих первичную структуру, характеристика первичной структуры. Варианты первичной структуры Зависимость биологических свойств белков от первичной структуры. Видовая специфичность первичной структуры, ее закономерности Расшифровка первичной структуры белков, используемые методы, значение расшифровки структуры. Значение расшифровки первичной структуры Вторичная структура белка и ее варианты. Роль водородных связей в стабилизации вторичной структуры.

Характеристика альфа-спирали и бета-структуры. Ломанная спираль Понятие о третичной структуре белков, разновидности. Связи, характерные для третичной структуры. Зависимость биологических свойств белков от третичной структуры Мозаичность третичной структуры белков. Понятие о фолдинге, роль шаперонов в этом процессе. Лабильность пространственной структуры белков и их денатурация Четверичная структура белков. Протомеры и субъединицы. Зависимость биологической активности от четверичной структуры белков Особенности строения и функционирования олигомерных белков на примере гемоглобина. Кооперативные изменения конформации протомеров на примере гемоглобина Доменная структура и ее роль в функционировании белков Шапероны — семейство защитных белков. Роль шаперонов в процессах жизнедеятельности Активный центр белка и специфическое взаимодействие белка с лигандом Способность белков к образованию надмолекулярных комплексов, принцип образования, значение Многообразие белков в природе.

Классификация белков по биологическим функциям Общие принципы классификации белков, белки глобулярные и фибриллярные, их характеристика Классификация белков по химическому составу. Понятие о гомо- и гетеро-протеинах. Главные классы простых белков. Краткая характеристика Альбумины и глобулины, краткая характеристика Коллагеновые белки. Определение, классификация по простетической группе. Типы связей Классификация белков по семействам. Иммуноглобулины, особенности строения, избирательность взаимодействия с антигеном. Понятие об антигенсвязывающих участках иммуноглобулинов, их многообразие Классы иммуноглобулинов, особенности строения каждого класса, биологические функции Колориметрия как метод измерения концентрации белков. Принцип работы электрофотоколориметра Понятие о рефрактометрии, принцип метода Хроматография как метод разделения смесей. Типы хроматографии Распределительная хроматография, принцип, механизм распределения, биологическое значение Принцип и использование метода ионообменной хроматографии Понятие об афинной хроматографии, значение метода Гельфильтрация, принцип, значение метода Электрофорез как метод разделения белков.

Принцип, значение для клиники Нуклеопротеины. Химический состав, локализация в клетке. Общая характеристика белковых и нуклеопротеидных комплексов Типы нуклеиновых кислот. Первичная структура ДНК, ее закономерности. Вторичная структура ДНК Строение хромосом. Химический состав, строение, представители, биологическая роль Фосфопротеины, химический состав, представители, биологическая роль Хромопротеины, химический состав, представители, биологическая роль Гемсодержащие хромопротеины. Основные представители, биологическая роль Металлопротеины, многообразие представителей, роль в процессах жизнедеятельности Гликопротеины, понятие, химический состав.

кислые и основные белки

Кислые и основные белки история открытия

Белки, или протеины, — сложные, высокомолекулярные органические соединения, состоящие из аминокислот. Они представляют главную, важнейшую часть всех клеток и тканей животных и растительных организмов, без которой не могут осуществляться жизненно важные физиологические процессы. Белки неодинаковы по своему составу и свойствам в различных животных и растительных организмах и в разных клетках и тканях одного и того же организма. Белки разного молекулярного состава различно растворяются в воде и в водных солевых растворах, в органических растворителях они не растворяются. Благодаря присутствию в белковой молекуле кислых и основных групп она имеет нейтральную реакцию. Белки образуют многочисленные соединения с любыми химическими веществами, что обусловливает их особое значение в химических реакциях, протекающих в организме и представляющих основу всех проявлений жизни и защиты ее от вредных воздействий.

Белки составляют основу ферментов, антител, гемоглобина, миоглобина, многих гормонов, образуют сложные комплексы с витаминами. Вступая в соединения с жирами и углеводами, белки могут в организме превращаться при своем расщеплении в жиры и углеводы. В животном организме они синтезируются только из аминокислот и их комплексов — полипептидов, а образовываться из неорганических соединений, жиров и углеводов они не могут. Вне организма синтезированы многие низкомолекулярные биологически активные белковые вещества, сходные с теми, которые имеются в организме, например некоторые гормоны.

Белки — важнейшие биоорганические соединения, которые наряду с нуклеиновыми кислотами занимают особую роль в живом веществе — без этих соединений невозможна жизнь, так как, по определению Ф. Энгельса, жизнь является особым существованием белковых тел и т. Природных альфа-аминокислот , их сочетание образует бесконечно большое количество разновидностей молекул белков, обеспечивающих многообразие различных организмов.

Даже для отдельных особей организмов данного вида характерны свои собственные белки, а ряд белков встречается во многих организмах. Белки характеризуются следующим элементарным составом: Главной особенностью белковых молекул является обязательное наличие в них атомов азота помимо атомов С, Н, О. Из-за большого разнообразия белковых молекул и сложности их состава и свойств, белки имеют несколько различных классификаций, основанных на различных признаках. Рассмотрим некоторые из них. Протеины простые белки; молекула их образована только белком, например яичный альбумин. Протеиды — сложные белки, молекулы которых состоят из белковой и небелковой составляющих. Протеиды подразделяются на несколько групп, важнейшими из которых являются:. Глобулярные белки — молекула белка имеет шарообразную форму форму глобулы , например молекулы яичного альбумина; такие белки или растворимы в воде, или способны к образованию коллоидных растворов.

Фибриллярные белки — молекулы этих веществ имеют форму нитей фибрилл , например, миозин мышц, фиброин шелка. Фибриллярные белки нерастворимы в воде, они образуют структуры, реализующие сократительную, механическую, формообразующую и защитную функции, а также способность организма передвигаться в пространстве. По растворимости в различных растворителях белки разделяют на несколько групп, из которых наиболее важны следующие:. Природные альфа-аминокислоты являются разновидностью аминокислот. Альфа-аминокислоты — такие аминокислоты, в молекулах которых амино- и карбоксильные группы находятся у одного атома углерода. Ниже приведены формулы некоторых природных альфа-аминокислот; они записаны в виде, удобном для написания уравнений реакции поликонденсации и используются в случае, когда необходимо написать уравнения схемы реакций получения определенных полипептидов:.

Некоторые природные альфа-аминокислоты содержат по две аминогруппы например, лизин , по две карбоксидные группы например, аспарагиновая и глутаминовые кислоты , гидроксидные ОН группы например, тирозин , могут быть циклическими например, пролин. По характеру влияния природных альфа-аминокислот на обмен веществ их разделяют на заменимые и незаменимые. Незаменимые аминокислоты должны обязательно поступать в организм с пищей. Белки кроме сложного состава характеризуются и сложным строением белковых молекул. Различают четыре вида структур белковых молекул. Первичная структура характеризуется порядком расположения остатков альфа-аминокислот в полипептидной цепи. Например, тетрапептид полипептид, образовавшийся при поликонденсации четырех молекул аминокислоты ала-фен-тиро-серин представляет собой последовательность остатков аланина, фенилаланина, тирозина и серина, связанных друг с другом пептидной связью.

Вторичная структура белковой молекулы представляет собой пространственное расположение полипептидной цепи. Устойчивость вторичной структуры белковой молекулы обеспечивается возникновением различных химических связей между отдельными витками спирали. Третичная структура молекул белка характеризуется пространственным расположением альфа-спирали, или иной структуры.

Устойчивость таких структур обусловливается теми же видами связи, что и вторичная структура. Четвертичная структура белковой молекулы представляет собой пространственное расположение субъединиц молекул белка. Она характерна для сложных белков, например гемоглобина. Рассматривая вопрос о структуре белковых молекул, необходимо различать структуру живого белка — нативную структуру и структуру мертвого белка. Белок в живом веществе нативный белок отличается от белка, подвергшегося воздействию, при котором он может потерять свойства живого белка. Неглубокое воздействие называют денатурацией, при которой в дальнейшем свойства живого белка могут восстанавливаться. Одним из видов денатурации является обратимая коагуляция. Свойства белковых молекул имеют большое значение для реализации их биолого-экологических свойств. Так, по агрегатному состоянию белки относят к твердым веществам, которые могут быть растворимыми или нерастворимыми в воде или других растворителях.

Многое в биоэкологической роли белков определяется физическими свойствами. Так, способность молекул белка образовывать коллоидные системы обусловливает их строительную, каталитическую и другие функции. Нерастворимость белков в воде и других растворителях, их фибриллярность обусловливает защитную и формообразующую функции и т. К физико-химическим свойствам белков относится их способность к денатурации и коагуляции. Коагуляция проявляется в коллоидных системах, которые являются основой любого живого вещества. При коагуляции частицы укрупняются за счет их слипания. Коагуляция бывает скрытой ее можно наблюдать только под микроскопом и явной — ее признаком является выпадение осадка белка. Коагуляция бывает необратимой, когда после прекращения действия коагулирующего фактора структура коллоидной системы не восстанавливается, и обратимой, когда после удаления коагулирующего фактора коллоидная система восстанавливается.

Примером обратимой коагуляции является выпадение белка яичного альбумина под действием растворов солей, при этом осадок белка растворяется при разбавлении раствора либо при перенесении осадка в дистиллированную воду. Примером необратимой коагуляции является разрушение коллоидной структуры белка альбумина при нагревании до температуры кипения воды. При смерти полной живое вещество превращается в мертвое за счет необратимой коагуляции всей системы. Химические свойства белков весьма многообразны из-за наличия в белковых молекулах большого числа функциональных групп, а также за счет наличия пептидной и других связей в молекулах белка. С эколого-биологических позиций наибольшее значение имеет способность молекул белка к гидролизу при этом в конечном счете получается смесь природных альфа-аминокислот, которые участвовали в образовании данной молекулы, в этой смеси могут быть и другие вещества, если белок был протеидом , к окислению его продуктами могут быть углекислый газ, вода, соединения азота, например, мочевина, соединения фосфора и т.

Известны различные цветные реакции на белок биуретова, ксантопротеиновая и др. Необходимо различать эколого-биологическую роль белков в клетках и в организме в целом. Вследствие того, что белки наряду с нуклеиновыми кислотами — это вещества жизни, то их функции в клетках весьма многообразны. Важнейшей функцией белковых молекул является структурная функция, состоящая в том, что белок — это важнейший компонент всех структур, образующих клетку, в которые он входит в составе комплекса различных химических соединений. Белок — важнейший реагент в протекании огромного многообразия биохимических реакций, обеспечивающих нормальное функционирование живого вещества, поэтому для него характерна реагентная функция. В живом веществе реакции возможны только в присутствии биологических катализаторов — ферментов, а как установлено в результате биохимических исследований, ферменты имеют белковую природу, поэтому белки выполняют и каталитическую функцию. В случае необходимости в организмах белки окисляются и при этом выделяется энергия , за счет которой синтезируется АТФ, то есть белки выполняют и энергетическую функцию, но вследствие того, что эти вещества имеют для организмов особую ценность из-за их сложного состава , то энергетическая функция белков реализуется организмами только в критических условиях.

Ряд функций белка характерны и для клеток, и для организма в целом, поэтому рассмотрены ниже. Белкам характерна и проводящая функция и в клетках, и в организме в целом , состоящая в том, что возникшее в определенных структурах клетки организма возбуждение, передается в соответствующий центр клетки или организма , в котором формируется определенная реакция ответ организма или клетки на поступивший сигнал. Многие организмы способны к перемещению в пространстве, что возможно за счет способности структур клетки или организма к сокращению, а это возможно потому, что белки фибриллярной структуры обладают сократительной функцией. Для гетеротрофных организмов белки как отдельно, так и в смеси с другими веществами являются продуктами питания, т. Белки в составе пищи попадают в ротовую полость, где смачиваются слюной, измельчаются зубами и превращаются в гомогенную массу при тщательном пережевывании , и через глотку и пищевод поступают в желудок до попадания в последний с белками как соединениями ничего не происходит.

кислые и основные белки


Смотрите также: Зумба с чего начать

Физико-химические свойства белков.

Белки как амфотерные полиэлектролиты. Дайте определение кислых, основных и нейтральных белков. Буферные свойства белков. Под амфотерными свойствами белков, следует понимать свойство белка проявлять как основные, так и кислотные свойства. За счет карбоксильных групп молекула белка будет проявлять кислые свойства, а за счет аминогрупп белок будет проявлять щелочные основные свойства.


ОТЗЫВЫ: 1 к посту “Кислые и основные белки

  1. О, да это ж моя ситуация )) До тех пор, пока не нашла свою мотивацию рубала вечерний жор банальной ленью - вечером чистила зубы сразу после ужина, и после этого не ела, потому что пришлось бы перечищать зубы снова, а лень ))) Такой вот лайфхак, но чисто для меня работает.

Добавить комментарий

Ваш e-mail не будет опубликован. Обязательные поля помечены *